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发现内吞过程中新的相互作用网络

2024-07-29 11:18:56 百科知识来源：

导读 AP180是一种参与胞吞作用和神经细胞间信号传递的蛋白质。这种蛋白质在很大程度上缺乏三维结构，从未得到充分研究。利用溶液核磁共振光谱法...

AP180是一种参与胞吞作用和神经细胞间信号传递的蛋白质。这种蛋白质在很大程度上缺乏三维结构，从未得到充分研究。

利用溶液核磁共振光谱法，莱布尼茨分子药理学研究所 (FMP) 的科学家能够单独检查其 600 种非结构化氨基酸，从而发现了一个新的相互作用网络。该论文最近发表在《自然通讯》上。

为了使神经递质、营养物质甚至病等物质进入我们的细胞，它们被包裹在细胞膜上的囊泡中并被运送到细胞内部。这种运输过程称为内吞作用。在网格蛋白介导的内吞作用中，同名的蛋白质复合物在囊泡周围形成稳定的支架，以确保货物安全到达目的地。

网格蛋白由多种蛋白质募集，其中一种是 AP180。它只在神经元或神经细胞中活跃，并参与突触小泡的回收。这是一项至关重要的任务，因为突触小泡对于神经细胞之间的信号传递至关重要。最近，AP180 与神经退行性疾病有关。

内在无序的蛋白质很难研究

然而，AP180 与其他蛋白质的相互作用方式仍不甚明了。问题在于，AP180 的 600 个氨基酸本质上是无序的，这意味着它们没有稳定的三维结构，因此极难分析。此外，AP180 的无序结构域特别长。到目前为止，只分析了单个部分，而从未在网格蛋白介导的内吞作用背景下分析过整个无序结构域。

柏林莱布尼茨分子药理学研究所 (FMP) 的 Sigrid Milles 博士团队现在对这一问题有了新的认识。研究人员利用溶液核磁共振光谱法首次在分子水平上对整个无序域进行了全长检查，并发现了其真正的功能。

AP180 不仅与结构蛋白网格蛋白相互作用，还与衔接蛋白复合物 AP2 相互作用，这些相互作用位点以前只与网格蛋白相关。研究人员还发现了一个大得多的相互作用位点，其相互作用强度比以前已知的位点高出几个数量级。

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